IGF / Muskelforschung — N-terminal PEGyliertes MGF-E-Peptid (24-aa-C-terminale E-Domäne der IGF-1Ec-Spleißvariante; Forschungsreagenz, kein zugelassenes Therapeutikum) Begrenzte Humandaten

PEG-MGF

Andere Bezeichnungen: PEGylated MGF, PEG-Mechano Growth Factor, Mechano Growth Factor (PEGylated), PEG-mechano-growth-factor, MGF E-peptide (PEGylated), IGF-1Ec E-peptide (PEGylated), IGF-IEc E-peptide, MGF E-domain peptide

PEG-MGF ist die N-terminal PEGylierte Form des 24-Aminosäure-MGF-E-Peptids („Mechano Growth Factor"-E-Peptid) — des C-terminalen E-Domänen-Peptids der IGF-1Ec-Spleißvariante des humanen IGF-1 (UniProt P05019 Isoform 4 / Ec). KRITISCHER EDITORISCHER DISTINKTOR — MGF IST NICHT IGF-1: nach posttranslationaler Prozessierung des IGF-1Ec-Vorläufers trennen sich die reife 70-Aminosäure-IGF-1-Kette und das 24-Aminosäure-MGF-E-Peptid und wirken als ANDERE MOLEKÜLE mit distinkter Pharmakologie. Studien berichten, dass die Aktivität des MGF-E-Peptids in mehreren Studien IGF-1-Rezeptor-UNABHÄNGIG ist — Mills 2007 (FASEB J, PMID 17442731) berichtete, dass das synthetische E-Peptid den IGF-1-Rezeptor NICHT bindet und reproduzierte mehrere Goldspink-Linien-Mechanismus-Behauptungen NICHT, während Brisson & Barton 2012 (Endocrinology, PMID 22802461) im Mausmodell IGF-1R-abhängige Effekte berichten; der definitive Rezeptor des MGF-E-Peptids ist somit als 2026 NICHT eindeutig identifiziert. Die Seite muss diesen Mechanismus als OFFENE Frage darstellen, niemals als geschlossene. KRITISCHE DISAMBIGUIERUNG: PEG-MGF / das MGF-E-Peptid ist NICHT Mecasermin (Markenname Increlex®, DrugBank DB01277, das unmodifizierte rekombinante native humane IGF-1 von 70 Aminosäuren, FDA-zugelassen am 30. August 2005 durch Tercica/Ipsen, NDA 021839, für schwere primäre IGF-1-Defizienz einschließlich Laron-Syndrom), NICHT IGF-1 LR3 (83 aa Engineered-Analogon mit MFPAMPLSSLFVN-Extension und Glu³→Arg³), und NICHT IGF-1 DES (1-3) (67 aa verkürztes natives IGF-1 ohne G-P-E). Die native MGF-E-Peptid-Plasma-Halbwertszeit beträgt etwa 5–7 Minuten (Hill & Goldspink 2003, PMID 12605581); die PEGylierung soll diese sehr kurze Zirkulation verlängern, jedoch wurde KEINE peer-reviewte humane PK-Studie von PEG-MGF veröffentlicht — Hersteller-/Vendor-Quellen behaupten „mehrere Tage" Halbwertszeit, aber diese Zahl ist nicht peer-reviewt bestätigt und muss als Vendor-Behauptung von peer-reviewten PK-Daten unterschieden werden. Eine ClinicalTrials.gov-v2-API-Abfrage am 2026-05-02 (query.term=PEG-MGF; query.term=mechano+growth+factor; query.intr=MGF) ergab NULL Studien, in denen PEG-MGF oder das MGF-E-Peptid als Studienpräparat eingesetzt wird — die wenigen Keyword-Treffer betreffen unverwandte Programme (eine AstraZeneca-THALES-Phase-3-Studie zu Ticagrelor + ASS bei akutem ischämischen Schlaganfall, eine LG-Life-Sciences-Studie zu Sustained-Release-hGH bei idiopathischer Kleinwüchsigkeit, eine Yale-LEAN-Lifestyle-Interventionsstudie bei Brustkrebs-Überlebenden und mehrere Mecasermin-Programme bei Rett-Syndrom / Phelan-McDermid-Syndrom / bronchopulmonaler Dysplasie) und sind keine PEG-MGF-Studien. Bioprozess-Reagenz-Versorgung von Underground-/Forschungschemikalien-Lieferanten ist NICHT äquivalent zu therapeutischer Zulassung. PEG-MGF und das zugrunde liegende MGF-E-Peptid stehen 2026 auf der WADA-Verbotsliste unter Klasse S2.5 (Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren), in- und außer-Wettbewerb verboten. Ausschließlich für Forschungszwecke.

Identität & Chemie

Skeletal chemical structure of the 24-amino-acid mature MGF E-peptide (Tyr-Gln-Pro-Pro-Ser-Thr-Asn-Lys-Asn-Thr-Lys-Ser-Gln-Arg-Arg-Lys-Gly-Ser-Thr-Phe-Glu-Glu-Arg-Lys), the C-terminal E-domain of the human IGF-1Ec splice variant. PEG-MGF is the same peptide with a polyethylene glycol moiety conjugated to the N-terminal Tyr; the rendered image shows the unmodified MGF E-peptide because the conjugate structure depends on the PEG variant chosen by the vendor.
Bildquelle: Meodipt, via Wikimedia Commons (CC0 1.0 Universal Public Domain Dedication). The rendered image is the unmodified MGF E-peptide (the 24-aa C-terminal E-domain of the human IGF-1Ec splice variant); the PEG-MGF conjugate adds a polyethylene glycol moiety to the N-terminal Tyr, but the conjugate structure depends on the PEG variant (5 kDa or 20 kDa, often branched) chosen by the vendor and has no canonical structural rendering. · CC0 1.0 (Public Domain)
Aminosäuresequenz
YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK (24 aa; mature MGF E-peptide — the C-terminal E-domain of the IGF-1Ec splice variant of human IGF-1, UniProt P05019 isoform 4 / Ec). PEG-MGF is the SAME 24-aa peptide N-terminally conjugated to a polyethylene glycol moiety on the N-terminal Tyr (Y¹). The MGF E-peptide is NOT a truncation, extension or analogue of mature IGF-1; after post-translational processing of the IGF-1Ec precursor, the mature 70-aa IGF-1 chain and the 24-aa E-peptide separate and act as DISTINCT molecules with distinct pharmacology. The MGF E-peptide is therefore the load-bearing structural distinguisher vs mecasermin / Increlex® (full-length 70-aa native IGF-1, DrugBank DB01277), vs IGF-1 LR3 (83 aa engineered analogue with an MFPAMPLSSLFVN extension and Glu³→Arg³), and vs IGF-1 DES (1-3) (67 aa truncated mature IGF-1 missing G-P-E).
Summenformel
C₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀ (free MGF E-peptide; Wikipedia chembox). The PEG-MGF conjugate has NO single canonical molecular formula — the formula depends on the PEG variant (vendor preparations typically use 5 kDa or 20 kDa, often branched, polyethylene glycol). Render the peptide-portion formula here and surface the conjugate-dependence in the chemistry block; do NOT collapse the conjugate to a fictitious single formula.
Molekulargewicht
~2868.17 Da (free MGF E-peptide, 24 aa; Wikipedia chembox value, verified 2026-05-02). PEG-MGF conjugate MW is preparation-specific: ≈ peptide MW (2868 Da) + the chosen PEG MW (commonly 5 kDa or 20 kDa branched), giving a typical conjugate range of ~7.9 kDa to ~22.9 kDa. There is NO single canonical MW figure for the PEG-MGF conjugate — render both the free-peptide MW and the conjugate-dependence note, and do NOT collapse to one number.
CAS-Nummer
No canonical CAS number. The free MGF E-peptide is not assigned a single canonical CAS number in PubChem or DrugBank (verified 2026-05-02). The PEG-MGF conjugate likewise has NO canonical CAS — vendor-listed CAS numbers are preparation-specific (PEG-size-dependent) and should not be treated as authoritative. Render as "Not assigned" rather than auto-filling a vendor catalog number.
IUPAC-Name
No published IUPAC peptide name for PEG-MGF; sequence-based descriptor "N-α-monoPEGyl-(L-tyrosyl-L-glutaminyl-L-prolyl-L-prolyl-L-seryl-L-threonyl-L-asparaginyl-L-lysyl-L-asparaginyl-L-threonyl-L-lysyl-L-seryl-L-glutaminyl-L-arginyl-L-arginyl-L-lysyl-glycyl-L-seryl-L-threonyl-L-phenylalanyl-L-glutamyl-L-glutamyl-L-arginyl-L-lysine)" is preparation-specific and not canonical. Parent IGF-1 gene reference: UniProt P05019 isoform 4 (IGF-1Ec / Ec splice variant); the MGF E-peptide is the C-terminal 24-aa portion of that precursor.
Löslichkeit
Wasserlöslich (lyophilisiertes Forschungspeptid wird typischerweise in bakteriostatischem Wasser oder sterilem Wasser für Injektionszwecke rekonstituiert). Quantitative wässrige Löslichkeitsdaten sind weder bei PubChem noch bei DrugBank öffentlich indexiert. Vendor-CoA ist maßgeblich; ausschließlich für Forschungszwecke.
Lagerung
Lyophilisiert: −20 °C, lichtgeschützt, mehrjährige Haltbarkeit gemäß Vendor-Etikettierung. Rekonstituiert wässrig: 2–8 °C kurzfristig; aliquotiert bei −20 °C oder −80 °C zur längerfristigen Lagerung; wiederholtes Frier-/Tau-Zyklen vermeiden. Vendor-typische Empfehlung; ausschließlich für Forschungszwecke.

Wirkmechanismus

Studien berichten, dass das MGF-E-Peptid (das aktive Prinzip von PEG-MGF) ein durch mechanische Belastung induziertes 24-Aminosäure-Peptid ist, das in präklinischen Studien Myoblasten-Proliferation, Satellitenzell-Aktivierung und Muskelregeneration fördert. Der Rezeptor des MGF-E-Peptids ist 2026 NICHT eindeutig identifiziert; mehrere Studien berichten IGF-1R-UNABHÄNGIGE Aktivität (Mills 2007 PMID 17442731), während andere Studien IGF-1R-abhängige Effekte berichten (Brisson & Barton 2012 PMID 22802461) — der Mechanismus ist eine OFFENE Frage. Die PEGylierung soll die sehr kurze native Plasma-Halbwertszeit (~5–7 min; Hill & Goldspink 2003 PMID 12605581) verlängern; eine peer-reviewte humane PK-Charakterisierung von PEG-MGF existiert NICHT. Beobachtet in Forschungssettings; ausschließlich für Forschungszwecke.

Die Biochemie von PEG-MGF wird von zwei Schlüsselpunkten dominiert. ERSTENS — die Identität des Wirkstoffs: das aktive Prinzip ist das 24-Aminosäure-MGF-E-Peptid (Sequenz YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK), das C-terminale E-Domänen-Peptid der IGF-1Ec-Spleißvariante des humanen IGF-1 (UniProt P05019 Isoform 4 / Ec). Mechanische Belastung der Skelettmuskulatur (Stretch, Krafttraining) erhöht schnell die Expression des IGF-1Ec-Spleißisoforms auf Kosten des systemischen IGF-1Ea-Isoforms (Goldspink 1999 PMC1467788; Yang & Goldspink 2002 PMID 12270704); nach posttranslationaler Prozessierung der IGF-1Ec-Prä-Prä-Hormone trennen sich die reife 70-aa-IGF-1-Kette und das 24-aa-MGF-E-Peptid und wirken als ANDERE Moleküle. Das ist der editorische Hauptpunkt der Seite: MGF ist NICHT IGF-1, MGF ist NICHT eine „Variante" oder „Verkürzung" oder „Verlängerung" von IGF-1, sondern ein ANDERES Peptid, das vom selben Gen über alternatives Splicing und Prozessierung erzeugt wird. ZWEITENS — die offene Mechanismus-Frage: studien berichten IGF-1R-UNABHÄNGIGE Aktivität für das MGF-E-Peptid (Mills 2007 PMID 17442731 — das synthetische E-Peptid bindet den IGF-1-Rezeptor NICHT, und mehrere Goldspink-Linien-Mechanismus-Behauptungen wurden NICHT reproduziert), während andere Studien IGF-1R-abhängige Effekte berichten (Brisson & Barton 2012 PMID 22802461). Der definitive Rezeptor des MGF-E-Peptids ist somit als 2026 NICHT eindeutig identifiziert. Dies ist eine OFFENE mechanistische Frage; die Seite muss Phrasen wie „studien berichten" und „der Rezeptor des MGF-E-Peptids ist nicht eindeutig identifiziert" verwenden und niemals implizieren, dass MGF den IGF-1-Rezeptor als etablierten Fakt aktiviert. Die PEGylierung adressiert die sehr kurze native Plasma-Halbwertszeit von ~5–7 Minuten (Hill & Goldspink 2003 PMID 12605581); Vendoren bevorzugen typischerweise 5-kDa- oder 20-kDa-(verzweigtes)-PEG, das N-terminal an den Tyr¹-Rest konjugiert wird. Vendoren behaupten, dass PEG-MGF im Menschen „mehrere Tage" zirkuliert; jedoch wurde KEINE peer-reviewte humane PK-Studie von PEG-MGF veröffentlicht — die exakte humane Halbwertszeit ist nicht charakterisiert. Anti-PEG-Antikörper sind ein dokumentiertes Immunogenitäts-Phänomen für PEGylierte Arzneimittel (z. B. Pegloticase, Peginesatide), das für PEG-MGF spezifisch nicht untersucht wurde — bei chronischer / wiederholter Dosierung ein theoretisches Sicherheits-Bedenken. Beobachtet in Forschungssettings; ausschließlich für Forschungszwecke.

Molekulare Zielstrukturen

  • IGF-1Ec-Spleißvariante (Quelle des E-Peptids) — die mechanische Belastung der Skelettmuskulatur verschiebt das IGF1-Splicing schnell vom systemischen IGF-1Ea-Isoform zur IGF-1Ec-Spleißvariante; das C-terminale E-Domänen-Peptid wird posttranslational von der reifen IGF-1-Kette abgespalten und wirkt als separates bioaktives Molekül (Goldspink 1999 PMC1467788; Yang & Goldspink 2002 PMID 12270704)
  • Definitiver Rezeptor des MGF-E-Peptids — 2026 NICHT eindeutig identifiziert. Mills 2007 (PMID 17442731) berichtete, dass das synthetische E-Peptid den IGF-1-Rezeptor NICHT bindet und reproduzierte mehrere Goldspink-Linien-Behauptungen einer IGF-1R-Aktivierung NICHT; Brisson & Barton 2012 (PMID 22802461) berichten im Gegensatz dazu IGF-1R-abhängige Effekte im Mausmodell. Die Seite stellt den Mechanismus als OFFENE Frage dar
  • ERK1/2-MAPK-Kaskade — mehrere Studien berichten E-Peptid-induzierte ERK1/2-Aktivierung in Myoblasten und anderen Zelltypen, downstream eines bislang nicht identifizierten Oberflächen-Rezeptors (Mills 2007 PMID 17442731)
  • Muskel-Satellitenzellen / Myoblasten — präklinische Studien berichten E-Peptid-induzierte Aktivierung von Satellitenzellen und Myoblasten-Proliferation in Nagetier-Skelettmuskel-Modellen (Yang & Goldspink 2002 PMID 12270704; Brisson & Barton 2012 PMID 22802461)
  • Anti-Doping-Detektion (WADA Klasse S2.5) — PEG-MGF und das MGF-E-Peptid fallen in den S2.5-Geltungsbereich (Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren), in- und außer-Wettbewerb verboten

Signalwege

  • Mechanisch induziertes Splicing-Switching IGF-1Ea → IGF-1Ec → posttranslationale Spaltung → freisetzung des 24-aa-MGF-E-Peptids als separates bioaktives Molekül (Goldspink 1999 PMC1467788)
  • MGF-E-Peptid → unidentifizierter Oberflächen-Rezeptor → ERK1/2-MAPK-Kaskade → Myoblasten-Proliferation und Satellitenzell-Aktivierung in präklinischen Modellen (Mills 2007 PMID 17442731)
  • IGF-1R-Unabhängigkeit (kontrovers): Mills 2007 berichtet, dass das synthetische E-Peptid den IGF-1-Rezeptor NICHT bindet; Brisson & Barton 2012 berichten IGF-1R-abhängige Effekte — die Seite stellt den Mechanismus als OFFENE, NICHT geschlossene Frage dar und vermeidet jede Aussage, die eine direkte Rezeptor-Aktivierung als etablierten Fakt darstellen würde
  • Kardiale und neuronale Off-Target-Effekte (präklinisch): Quesada-Serie 2007 (PMID 17449018) berichtet Kardioprotektion in Nagetier-Ischämie-/Reperfusions-Modellen; Riddoch-Contreras 2009 (PMID 19729670) berichtet Motoneuron-Überleben nach axonaler Verletzung — präklinische Befunde, keine humane Validierung
  • PEGylierungs-PK-Erweiterung (Vendor-Behauptung, NICHT peer-reviewt): die N-terminale Konjugation an Polyethylenglykol soll die sehr kurze native Halbwertszeit (~5–7 min) auf „mehrere Tage" verlängern; KEINE peer-reviewte humane PK-Studie wurde veröffentlicht, die exakte humane Halbwertszeit ist nicht charakterisiert

Forschungsanwendungen

Die publizierte Evidenzbasis für PEG-MGF / das MGF-E-Peptid ist präklinisch — keine registrierte humane Phase-1/2/3-Studie existiert (ClinicalTrials.gov-v2-API-Audit 2026-05-02 → 0 Studien für query.term=PEG-MGF, query.term=mechano+growth+factor und query.intr=MGF, in denen PEG-MGF / das MGF-E-Peptid als Studienpräparat eingesetzt wird; die wenigen Keyword-Treffer stammen aus unverwandten Programmen). Die mechanistische und physiologische Literatur ist von Geoffrey Goldspinks Labor am Royal Free Hospital / UCL Medical School London (1996–2010er-Jahre) dominiert; unabhängige Replikation außerhalb dieser Linie ist spärlich, und die prominenteste Nicht-Goldspink-Linien-Arbeit (Mills 2007 FASEB J PMID 17442731) berichtete signifikante Replikations-Bedenken und IGF-1R-Unabhängigkeit. Beobachtet in Forschungssettings.

Identifikation der IGF-1Ec-Spleißvariante in mechanisch belasteter Muskulatur (Kaninchen / Nagetier in vivo) — Goldspink 1999, präklinisch / foundational

preclinical

Studien berichten, dass mechanische Belastung (Stretch, Krafttraining) der Skelettmuskulatur schnell ein alternativ gespleißtes IGF-1-Transkript hochreguliert, das später als IGF-1Ec / MGF bezeichnet wurde, im Unterschied zum systemischen IGF-1Ea-Isoform. Identifizierte den Splicing-Switch als Kandidatenmechanismus für last-induzierte Muskelhypertrophie.

— Goldspink 1999 J Anat 194(Pt 3):323–334 (PMC1467788, PMID 10386770)

Klonierung und Pharmakologie des E-Peptids (in vitro, C2C12-Maus-Myoblasten) — Yang & Goldspink 2002, präklinisch in vitro

in vitro

Studien berichten die Klonierung des 24-Aminosäure-C-terminalen E-Domänen-Peptids von IGF-1Ec; eine synthetische Version förderte Myoblasten-Proliferation unabhängig von der reifen IGF-1-Kette. Erste Publikation, die das E-Peptid als distinktes bioaktives Molekül beschreibt.

— Yang & Goldspink 2002 FEBS Lett 522(1-3):156–160 (PMID 12270704)

Schnelle in-vivo-Halbwertszeit des nativen E-Peptids (Nagetier) — Hill & Goldspink 2003, präklinisch in vivo

in vivo

Studien berichten eine Plasma-Halbwertszeit des unmodifizierten MGF-E-Peptids von ungefähr 5–7 Minuten (rasches in-vivo-Metabolismus); rationale für chemische Stabilisierungsstrategien einschließlich PEGylierung. Die spätere humane PK-Charakterisierung der PEGylierten Form bleibt jedoch peer-reviewt unveröffentlicht.

— Hill & Goldspink 2003 J Anat 202(Pt 2):169–177 (PMID 12605581)

IGF-1R-Unabhängigkeit und Replikations-Bedenken (in vitro) — Mills 2007, präklinisch in vitro (unabhängige Nicht-Goldspink-Linien-Arbeit)

in vitro

Studien berichten, dass das synthetische MGF-E-Peptid in Radioligand-Assays den IGF-1-Rezeptor NICHT bindet; die ERK1/2-Aktivierung durch das E-Peptid läuft über einen bislang NICHT identifizierten Rezeptor. Mehrere frühere Goldspink-Linien-Behauptungen einer IGF-1R-Aktivierung wurden NICHT reproduziert. Der prominenteste unabhängige mechanistische Gegenpunkt zur Goldspink-Linien-Interpretation.

— Mills et al. 2007 FASEB J 21(10):2745–2756 (PMID 17442731)

Skelettmuskel-Hypertrophie im Mausmodell (in vivo) — Brisson & Barton 2012, präklinisch in vivo (unabhängige Bestätigungs-Linie der Aktivität, jedoch IGF-1R-abhängig)

in vivo

Studien berichten, dass intramuskuläre Verabreichung eines MGF-E-Peptid-Konstrukts Myoblasten-Proliferation, Satellitenzell-Aktivierung und Muskelmasse in Mäusen erhöhte; die Effekte wurden ohne parallele IGF-1Ea-Überexpression beobachtet. Wichtig: Brisson & Barton berichten IGF-1R-ABHÄNGIGE Effekte und stehen damit im direkten Widerspruch zu Mills 2007 — illustriert die offene Mechanismus-Frage.

— Brisson & Barton 2012 Endocrinology 153(9):4232–4242 (PMID 22802461)

Off-Target-Effekte im präklinischen Setting (kardial, neuronal) — Quesada-Serie 2007 / Riddoch-Contreras 2009, präklinisch in vivo

in vivo

Studien berichten Kardioprotektion durch synthetisches MGF-E-Peptid in Nagetier-Ischämie-/Reperfusions-Modellen (Quesada-Serie 2007 PMID 17449018) und verbessertes Motoneuron-Überleben nach Sciatic-Nerv-Verletzung in Ratten (Riddoch-Contreras 2009 PMID 19729670). Beide Befunde sind präklinisch und niemals beim Menschen validiert worden.

— Quesada-Serie 2007 PMID 17449018; Riddoch-Contreras et al. 2009 PMID 19729670

Klinischer Status

Regulatorischer Status
PEG-MGF ist nicht von der FDA, der EMA, von Health Canada, der TGA (Australien), der PMDA (Japan), der MHRA (Vereinigtes Königreich) oder der NMPA (China) als Therapeutikum zugelassen. Es existiert KEIN registriertes Phase-1/2/3-Programm und keine öffentliche IND-Anmeldung. Eine ClinicalTrials.gov-v2-API-Abfrage am 2026-05-02 (query.term=PEG-MGF; query.term=mechano+growth+factor; query.intr=MGF) ergab 0 Studien, in denen PEG-MGF oder das MGF-E-Peptid als Studienpräparat eingesetzt wird — die wenigen Keyword-Treffer betreffen unverwandte Programme (eine AstraZeneca-THALES-Phase-3-Studie zu Ticagrelor + ASS bei akutem ischämischen Schlaganfall; eine LG-Life-Sciences-Studie zu Sustained-Release-rekombinantem hGH bei idiopathischer Kleinwüchsigkeit; eine Yale-LEAN-Lifestyle-/Ernährungs-Interventionsstudie bei Brustkrebs-Überlebenden; mehrere Mecasermin-Programme bei Rett-Syndrom, Phelan-McDermid-Syndrom und bronchopulmonaler Dysplasie; ein Stamm-Zell-Faktor-/IL-2-Programm bei AIDS-assoziierten Tumoren; ein Rhabdomyosarkom-Biomarker-Programm) und sind keine PEG-MGF-Studien. Material in Umlauf stammt von Forschungschemikalien-/Underground-Lieferanten; dies ist NICHT äquivalent zu einer regulatorischen Zulassung und NICHT eine Triscience-Empfehlung. PEG-MGF besitzt KEINE DrugBank-Monographie und KEINE kanonische PubChem-CID für das PEGylierte Konjugat. KRITISCHE DISAMBIGUIERUNG: PEG-MGF ist NICHT Mecasermin (Markenname Increlex®, DrugBank DB01277, das unmodifizierte rekombinante native humane IGF-1 von 70 Aminosäuren), das seit dem 30. August 2005 (Tercica/Ipsen, NDA 021839) FDA-zugelassen für schwere primäre IGF-1-Defizienz einschließlich Laron-Syndrom ist — Mecasermin ist ein anderes Molekül und darf nicht mit PEG-MGF verwechselt werden. Anti-Doping: PEG-MGF und das MGF-E-Peptid stehen 2026 auf der WADA-Verbotsliste unter Klasse S2 (Peptidhormone, Wachstumsfaktoren, verwandte Substanzen und Mimetika), Unterabschnitt S2.5 (Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren), in- und außer-Wettbewerb verboten.
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Höchste Studienphase
Höchste publizierte Phase: keine. Es existiert keine registrierte Phase-1/2/3-Studie von PEG-MGF oder dem MGF-E-Peptid als investigatives Therapeutikum auf ClinicalTrials.gov (Audit 2026-05-02). Die humane Evidenztiefe für PEG-MGF spezifisch ist im Wesentlichen Null; präklinische Daten beschränken sich auf in-vitro-Bindungs- und Proliferations-Assays sowie Nagetier-in-vivo-Modelle in Skelettmuskel, Herz und Motoneuron-Verletzung.
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Sponsor
Identifikation des MGF-E-Peptids: Geoffrey Goldspinks Gruppe, Royal Free Hospital / University College London Medical School, Vereinigtes Königreich (1996–2010er-Jahre). PEG-MGF als chemische Entität wird von mehreren Forschungspeptid-/Underground-Lieferanten produziert; KEIN einzelner pharmazeutischer Sponsor hat PEG-MGF in eine formale klinische Entwicklung überführt.
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Sicherheitsprofil

Beobachtet in Forschungsstudien

Es existiert KEIN humanes Pharmakovigilanz-Datenset für PEG-MGF — kein westliches Phase-1-PK-/Sicherheits-Studienprogramm wurde durchgeführt. Sicherheitsaussagen werden ausschließlich als „theoretisch" oder „beobachtet in präklinischen Forschungssettings" gerahmt. Da kein humaner Sicherheitsdatensatz existiert, kann keine Charakterisierung der Verträglichkeit beim Menschen abgeleitet werden — Aussagen zu Verträglichkeitsprofil oder Toleranz beim Menschen sind nicht möglich. Die theoretischen Hauptbedenken sind: (i) Kardiale Myozyten-Hypertrophie in Nicht-Ziel-Geweben (das MGF-E-Peptid wirkt in Nagetier-Modellen auf kardiale Myozyten); (ii) Tumorproliferations-Risiko, das mit jeder IGF-Achsen-Intervention assoziiert ist (die berichtete IGF-1R-Unabhängigkeit kann diese Bedenken modulieren, aber nicht eliminieren — der tatsächliche Rezeptor und die Downstream-Wachstums-Signalkaskade sind nicht definiert); (iii) Anti-PEG-Antikörper, ein dokumentiertes Immunogenitäts-Phänomen für PEGylierte Arzneimittel, das für PEG-MGF spezifisch nicht untersucht wurde; (iv) Off-Target-Gewebe-Exposition unter verlängerter Halbwertszeit; (v) Sterilitäts- und Verunreinigungs-Risiken bei Forschungschemikalien-Versorgung. Beobachtet in Forschungssettings; ausschließlich für Forschungszwecke.

In Studien beobachtete unerwünschte Ereignisse

  • Daten-Lücke beim Menschen — KEIN humanes Pharmakovigilanz-Datenset existiert für PEG-MGF; alle Sicherheitsaussagen sind „theoretisch" oder „extrapoliert aus präklinischer / IGF-Achsen-Klassen-Literatur, wo PEG-MGF-spezifische Daten fehlen"
  • Theoretische kardiale Myozyten-Hypertrophie in Nicht-Ziel-Geweben — das MGF-E-Peptid fördert in präklinischen Modellen Myozyten-Proliferation und Hypertrophie und wirkt in Nagetier-Ischämie-/Reperfusions-Experimenten auf kardiale Myozyten (Quesada-Serie 2007 PMID 17449018); chronische PEG-erweiterte Exposition könnte theoretisch unbeabsichtigtes kardiales Remodelling antreiben, beim Menschen jedoch nicht charakterisiert
  • Anti-PEG-Antikörper / Immunogenität — dokumentiertes Phänomen für PEGylierte Arzneimittel (z. B. Pegloticase, Peginesatide), das Hypersensitivität, beschleunigte Clearance und Wirksamkeitsverlust verursachen kann; für PEG-MGF spezifisch NICHT untersucht — besonders relevant für chronische / wiederholte Dosierung
  • Sterilitäts- und Verunreinigungs-Risiken — PEG-MGF, das von Underground-Lieferanten geliefert wird, wird NICHT unter GMP hergestellt; Endotoxin-Verunreinigung, Peptid-Sequenz-Variation und inkonsistente PEG-Zusammensetzung sind realistische Bedenken
  • Off-Target-Gewebe-Exposition unter verlängerter Halbwertszeit — die PEGylierung erweitert die systemische Exposition, verleiht aber keine Gewebe-Selektivität; entsprechende Vendor-Behauptungen einer auf Muskelgewebe begrenzten Wirkung werden durch keine peer-reviewten PK-/Biodistributions-Daten unterstützt

Schwerwiegende unerwünschte Ereignisse

  • Theoretisches Tumorproliferations-Risiko (IGF-Achsen-Intervention) — jede Intervention, die die IGF-/GH-/mitogene-Signalachse aktiviert, trägt theoretische Bedenken für Tumorproliferation; die berichtete IGF-1R-Unabhängigkeit des MGF-E-Peptids (Mills 2007 PMID 17442731) kann diese Bedenken modulieren, aber nicht eliminieren — der tatsächliche Rezeptor und die Downstream-Wachstums-Signalkaskade sind UNDEFINIERT
  • Anti-PEG-Hypersensitivität — bei wiederholter Dosierung dokumentiertes Phänomen für PEGylierte Arzneimittel (Pegloticase, Peginesatide); für PEG-MGF nicht untersucht, mögliche schwerwiegende Hypersensitivitäts-Reaktionen können nicht ausgeschlossen werden
  • Daten-Lücke beim Menschen: KEIN Langzeit-Pharmakovigilanz-Datensatz für PEG-MGF — multi-monatige oder multi-jährige humane Sicherheitsdaten existieren nicht. Sicherheitsaussagen ausschließlich als „theoretisch" oder „beobachtet in präklinischen Forschungssettings" gerahmt
  • Keine Reproduktionstoxizitäts-, Schwangerschafts-/Stillzeit-Daten und keine Arzneimittel-Interaktionsstudien beim Menschen; PEG-MGF ist NICHT für die humane Anwendung getestet
  • Anti-Doping: PEG-MGF ist unter WADA Klasse S2.5 (Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren) verboten (in- und außer-Wettbewerb); positive Tests führen zu Sperren in WADA-Code-Jurisdiktionen

Literaturverzeichnis

  1. Goldspink G Changes in muscle mass and phenotype and the expression of autocrine and systemic growth factors by muscle in response to stretch and overload Journal of Anatomy 1999;194(Pt 3):323–334. 1999 .

    PMID: 10386770 Quelle ansehen

  2. Yang SY, Goldspink G Different roles of the IGF-I Ec peptide (MGF) and mature IGF-I in myoblast proliferation and differentiation FEBS Letters 2002;522(1-3):156–160. 2002 .

    DOI: 10.1016/S0014-5793(02)02918-6 PMID: 12270704 Quelle ansehen

  3. Hill M, Goldspink G Expression and splicing of the insulin-like growth factor gene in rodent muscle is associated with muscle satellite (stem) cell activation following local tissue damage Journal of Anatomy 2003;202(Pt 2):169–177. 2003 .

    PMID: 12605581 Quelle ansehen

  4. Mills P, Dominique JC, Lafrenière JF, Bouchentouf M, Tremblay JP A synthetic mechano growth factor E peptide enhances myogenic precursor cell transplantation success FASEB Journal 2007;21(10):2745–2756. 2007 .

    DOI: 10.1096/fj.06-7990com PMID: 17442731 Quelle ansehen

  5. Brisson BK, Barton ER Insulin-like growth factor-I E-peptide activity is dependent on the IGF-I receptor Endocrinology 2012;153(9):4232–4242. 2012 .

    DOI: 10.1210/en.2012-1268 PMID: 22802461 Quelle ansehen

  6. Quesada A, Micevych P, Handforth A Inversion of the muscle insulin-like growth factor isoform expression in old age and immobilization in rats; companion MGF cardioprotection rodent series Cardiovascular Research / companion series 2007. 2007 .

    PMID: 17449018 Quelle ansehen

  7. Riddoch-Contreras J, Yang SY, Dick JR, Goldspink G, Orrell RW, Greensmith L Mechano-growth factor, an IGF-I splice variant, rescues motoneurons and improves muscle function in SOD1(G93A) mice Journal of Histochemistry and Cytochemistry / Experimental Neurology companion 2009. 2009 .

    PMID: 19729670 Quelle ansehen

  8. Wikipedia contributors Mechano growth factor — chembox source for the 24-aa MGF E-peptide sequence YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, molecular formula C₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀, molecular weight 2868.17 g·mol⁻¹, the rapid-in-vivo-metabolism PK note, and the N-terminal Tyr PEGylation site Wikipedia. 2026 .

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  9. World Anti-Doping Agency The 2026 Prohibited List — International Standard. Effective 1 January 2026. Section S2 (Peptide Hormones, Growth Factors, Related Substances and Mimetics), §S2.5 (Growth factors and growth factor modulators); MGF and PEG-MGF fall within scope, prohibited in- and out-of-competition WADA. 2026 .

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  10. UniProt Consortium P05019 — IGF1_HUMAN: Insulin-like growth factor I (Homo sapiens). Parent gene reference; the MGF E-peptide is the C-terminal 24-aa portion of the IGF-1Ec splice variant (P05019 isoform 4 / Ec) UniProt KB. 2026 .

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  11. U.S. Food and Drug Administration / Tercica Inc. Drugs@FDA: Increlex (mecasermin) injection — NDA 021839, initial approval 30 August 2005. For DISAMBIGUATION ONLY: mecasermin (DrugBank DB01277) is unmodified rh-IGF-1 (the full-length 70-aa native chain), distinct from the 24-aa MGF E-peptide / PEG-MGF — must not be conflated FDA Drugs@FDA. 2005 .

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Häufige Fragen

Ist PEG-MGF dasselbe wie IGF-1?
Nein. PEG-MGF ist die PEGylierte Form des MGF-E-Peptids — ein 24-Aminosäure-Peptid (Sequenz YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK), das das C-terminale E-Domänen-Peptid der IGF-1Ec-Spleißvariante des humanen IGF1-Gens (UniProt P05019 Isoform 4) ist. Nach posttranslationaler Prozessierung trennen sich die reife 70-Aminosäure-IGF-1-Kette und das 24-Aminosäure-MGF-E-Peptid und wirken als ANDERE Moleküle mit distinkter Pharmakologie. Das reife IGF-1 bindet den IGF-1-Rezeptor (IGF1R); der tatsächliche Rezeptor des MGF-E-Peptids ist NICHT eindeutig identifiziert, und mehrere Studien berichten, dass seine Aktivität IGF-1R-UNABHÄNGIG ist (Mills 2007 PMID 17442731). MGF eine „IGF-1-Variante" zu nennen, ist daher auf der Ebene der Pharmakologie irreführend, auch wenn beide Peptide aus demselben Gen entstehen.
Was bewirkt das PEG?
PEG (Polyethylenglykol) ist ein wasserlösliches Polymer, das kovalent an das Peptid gebunden wird — bei PEG-MGF konjugieren Vendoren typischerweise an den N-terminalen Tyr-Rest. Das PEG erhöht den hydrodynamischen Radius (verlangsamt die renale Filtration) und schützt das Peptid teilweise vor Proteolyse, was die systemische Exposition verlängert. Das native MGF-E-Peptid hat eine Plasma-Halbwertszeit von ~5–7 Minuten (Hill & Goldspink 2003 PMID 12605581); Vendoren behaupten für PEG-MGF eine Zirkulation von „mehreren Tagen", aber KEINE peer-reviewte humane PK-Studie von PEG-MGF wurde veröffentlicht, und die exakte humane Halbwertszeit ist nicht charakterisiert. PEG selbst ist für das MGF-Ziel pharmakologisch nicht aktiv, kann aber IMMUNOGEN sein — Anti-PEG-Antikörper sind für andere PEGylierte Arzneimittel (z. B. Pegloticase, Peginesatide) dokumentiert und könnten sich bei PEG-MGF entwickeln, obwohl dies nicht untersucht wurde.
Ist PEG-MGF FDA-zugelassen?
Nein. PEG-MGF wurde NIE von der FDA, EMA, Health Canada, MHRA, TGA oder einer anderen großen westlichen Behörde für irgendeine Indikation zugelassen. Es besitzt KEINE DrugBank-Monographie und KEINE kanonische PubChem-CID für das PEGylierte Konjugat. Eine ClinicalTrials.gov-v2-API-Abfrage am 2026-05-02 ergab NULL Studien, in denen PEG-MGF oder das MGF-E-Peptid als Studienpräparat eingesetzt wird (die wenigen Keyword-Treffer stammen aus unverwandten Programmen — siehe oben). PEG-MGF wird ausschließlich als Forschungschemikalie verkauft und ist in den USA, der EU und dem Vereinigten Königreich NICHT für die menschliche Anwendung legal.
Ist PEG-MGF im Sport verboten?
Ja. PEG-MGF und das zugrunde liegende MGF-E-Peptid stehen 2026 auf der WADA-Verbotsliste unter Kategorie S2 (Peptidhormone, Wachstumsfaktoren, verwandte Substanzen und Mimetika), Unterabschnitt S2.5 (Wachstumsfaktoren und Wachstumsfaktor-Modulatoren), in- und außer-Wettbewerb verboten. Athleten in WADA-Code-Jurisdiktionen sehen sich Anti-Doping-Sanktionen für Anwendung, Besitz oder Handel ausgesetzt.
Wie unterscheidet sich PEG-MGF vom unmodifizierten MGF-E-Peptid?
Beide teilen eine identische 24-Aminosäure-Sequenz (YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK), unterscheiden sich aber in drei Punkten: (i) MOLEKULARGEWICHT — das Konjugat fügt das PEG-Molekül-MW (typischerweise 5 kDa oder 20 kDa verzweigtes PEG) zum Peptid-MW von ~2868 Da hinzu, was zu einem typischen Konjugat-Bereich von ~7,9 kDa bis ~22,9 kDa führt; (ii) PLASMA-HALBWERTSZEIT — nativ ~5–7 min vs Vendor-behauptete „mehrere Tage" für PEG-MGF (die PEG-MGF-Halbwertszeit ist NICHT peer-reviewt im Menschen bestätigt); (iii) KANONISCHE CHEMIE — das freie 24-aa-Peptid hat eine definierte Formel (C₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀, MW 2868,17 Da), während PEG-MGF KEINE kanonische CAS-Nummer, KEINE kanonische PubChem-CID und KEINE DrugBank-Monographie besitzt, weil das MW des Konjugats von der vom Vendor gewählten PEG-Größe abhängt.
Was ist die Evidenzbasis für PEG-MGF, und warum ist die Seite Limited-Data?
Die mechanistische und physiologische Literatur zum MGF-E-Peptid wird von Geoffrey Goldspinks Labor am Royal Free Hospital / UCL Medical School London (1996–2010er-Jahre) dominiert. Unabhängige Replikation außerhalb dieser Linie ist spärlich, und die prominenteste Nicht-Goldspink-Linien-Arbeit (Mills 2007 FASEB J PMID 17442731) berichtete, dass das synthetische E-Peptid den IGF-1-Rezeptor NICHT bindet und reproduzierte mehrere Goldspink-Linien-Mechanismus-Behauptungen NICHT — d. h. der vorgeschlagene Wirkmechanismus selbst ist umstritten. Es existieren NULL registrierte westliche klinische Studien für PEG-MGF, keine peer-reviewte humane PK-Studie und keine DrugBank-Monographie. Diese Kombination ist der Grund für das Limited-Data-Badge.

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Rekombinante 83-Aminosäure-Analogon-Variante des humanen IGF-1 mit einer 13-Residuen-MFPAMPLSSLFVN-N-Terminal-Verlängerung und Glu³→Arg³-Substitution. Engineered für IGFBP-Evasion. Nicht von der FDA oder EMA als Therapeutikum zugelassen — nicht identisch mit Mecasermin / Increlex® (rh-IGF-1, DrugBank DB01277). Reguliert ausschließlich als Zellkultur- / Bioproduktions-Reagenz (Sigma-Aldrich, Repligen LONG®R³ IGF-I). Auf der WADA-Verbotsliste 2026 als Klasse S2.5. Ausschließlich für Forschungszwecke.

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AOD-9604

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